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Comprendre l'allergénicité du blé

 La structure de la gliadine,proteine du blé est  un facteur de son immuno-réactivité.

. © Inra
Mis à jour le 14/10/2015
Publié le 05/10/2015

L’allergie sous toutes ses formes est un problème de santé publique dans les pays industrialisés. C’est une maladie multifactorielle influencée par les caractéristiques des allergènes en cause. Les protéines de blé, inhalées ou ingérées sous la forme de farine crue ou cuite, peuvent être responsables d’allergie respiratoire (aussi appelée asthme du boulanger) ou d’allergie alimentaire plus au moins sévère.

Parmi les allergènes majeurs du blé, les prolamines, protéines de réserve des graines de céréales, sont constituées de gliadines et de gluténines qui forment un réseau viscoélastique (gluten) responsable de leurs propriétés technologiques. L’objectif de ce travail était de caractériser certaines gliadines à l’échelle moléculaire en mettant l’accent sur les aspects structuraux, pour comprendre les bases de leur allergénicité.

Les gliadines sont composées de 2 domaines : un domaine avec des séquences répétées, et un domaine structuré par des ponts disulfures intra moléculaires. L’équipe Allergie de l’unité BIA a montré que les deux domaines des gliadines participent à leur réactivité vis-à-vis des IgE (immunoglobuline E) de patients allergiques au blé, et que la réduction des ponts disulfures du domaine structuré la diminue. L’interaction entre ces deux domaines augmente leur immunoréactivité et semble nécessaire à leur activité biologique.

Ces travaux montrent l’importance de ces structures dans la phase de déclenchement de l’allergie et suggèrent qu’elles aient aussi un rôle lors du premier contact du patient avec l’allergène.

À gauche, une représentation schématique de la structure d’une gliadine avec ses ponts disulfures (en noir). À droite, comparaison de la réactivité des IgE des patients vis-à-vis des gliadines natives et gliadines réduites et alkylées (sans ponts disulfures).. © Inra, BIA
À gauche, une représentation schématique de la structure d’une gliadine avec ses ponts disulfures (en noir). À droite, comparaison de la réactivité des IgE des patients vis-à-vis des gliadines natives et gliadines réduites et alkylées (sans ponts disulfures). © Inra, BIA

Publication associée : Mameri, H., Brossard, C., Gaudin, J. C., Gohon, Y., Paty, E., Beaudouin, E., Moneret-Vautrin, D. A., Drouet, M., Sole, V., Wien, F., Lupi, R., Larre, C., Snegaroff, J., & Denery-Papini, S. (2015). Structural Basis of IgE Binding to alpha- and gamma-Gliadins: Contribution of Disulfide Bonds and Repetitive and Nonrepetitive Domains. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 63(29).  6546-6554;

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Caractérisation et élaboration des produits issus de l’agriculture
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Pays de la Loire